SISSA, Scuola Internazionale Superiore di Studi Avanzati
A volte per comprendere davvero qualcosa è utile saperlo ricostruire da zero. Succede anche per i prioni: il Laboratorio di Biologia dei Prioni della SISSA di Trieste, in collaborazione con l’istituto BESTA di Milano, ha assemblato in laboratorio dei prioni artificiali, mettendo a punto un metodo per sintetizzarli in serie. Le prove di laboratorio hanno mostrato che i prioni sintetici si comportano come quelli biologici e i risultati saranno pubblicati il 31 dicembre sulla rivista Plos Pathogens, una delle più autorevoli del settore.
[blockquote style=”1″]Ci aiuteranno a comprendere con precisione i meccanismi con cui i prioni provocano malattie come la mucca pazza, o la malattia di Creutzfeldt-Jakobdz.[/blockquote] La SISSA, in collaborazione con l’Istituto Neurologico Carlo Besta di Milano, ha stabilito le condizioni ideali in laboratorio per produrre prioni sintetici – funzionanti come quelli biologici – in maniera ripetitiva. [blockquote style=”1″]È la prima volta che si riesce a fare una cosa del genere, e le conseguenze a livello della ricerca sono importanti.[/blockquote]
I prioni sintetici prodotti in serie permettono di controllare con maggiore precisione la loro azione patogena negli esperimenti spiega ancora Giuseppe Legname, il coordinatore dello studio dove si spiegano la tecnica e i risultati di laboratorio. Lavorare con i prioni naturali infatti non è così semplice: sono complessi e molto eterogenei spiega Legname, e sono spesso un po’ complicati da usare. [blockquote style=”1″]Avendoli costruiti noi, invece, quelli sintetici sono molto più controllabili, omogenei e strutturalmente definiti, e ciononostante hanno le stesse conseguenze di quelli biologici. Il nostro fine ultimo, naturalmente è quello di individuare quali meccanismi possono bloccare l’effetto patogeno, per sviluppare terapie contro queste malattie.[/blockquote]
Nel lavoro Legname e colleghi hanno sintetizzato prioni di topo, e hanno verificato il loro effetto nel provocare la malattia, che è risultato comparabile a quello dei prioni naturali. [blockquote style=”1″]Quando li abbiamo caratterizzati, abbiamo inoltre osservato che sono molto simili a quelli della mucca pazza e della variante di Creutzfeldt-Jakob, la forma umana della malattia.[/blockquote]
Non solo mucca pazza
[blockquote style=”1″]Questa nostra linea di ricerca naturalmente è già in evoluzione. Lavoreremo infatti anche sui prioni umani, e abbiamo anche altri progetti[/blockquote] spiega lo scienziato. Legname si riferisce alle ipotesi, sempre più solide scientificamente, che alla base della maggior parte delle malattie neurodegenerative vi siano molecole con meccanismi simili a quelli dei prioni. [blockquote style=”1″]Stiamo pensando alle molecole che provocano l’Alzheimer, come la beta-amiloide, o il Parkinson, o anche la sclerosi amiotrofica laterale. Anche in questi casi avere a disposizione molecole sintetiche potrebbe essere un passo avanti importante.[/blockquote]
LINK UTILI:•Articolo originale su Plos Pathogens: http://dx.plos.org/10.1371/journal.ppat.1005354 (attivo dalla pubblicazione)
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